蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物。53788-49-1
苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，苯丙氨酸普遍用于医药和阿斯巴甜的主要原料。在生物体内可以被生物酶不可逆的转化为酪氨酸，酪氨酸继续分解后经转氨基生成少量的苯C3H4O3。有一种疾病叫先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷，患者苯丙氨酸不能转化生成酪氨酸，苯C3H4O3生成增多，在血液和尿液中出现苯C3H4O3，导致智力发育障碍，称为苯C3H6O尿症，此类患者饮食上需要注意尽量避免使用含有苯丙氨酸的食物。由于苯丙氨酸人体自身不能合成，所以被称为必需氨基酸。147636-76-8丙氨酸氨基转移酶在人体中参与蛋白质的新陈代谢。
早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。
nvivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成，而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成，但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的，目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展，特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”（如绿色荧光蛋白），将这样的融合蛋白在细胞中表达后，就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法，研究者可以改变蛋白质序列，从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制；而这些改变可以在invivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白，或者在invitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。
为什么增肌减脂期需要摄入蛋白质？人体骨骼肌主要是由大量细小的肌纤维（肌细胞）构成，通过改变其长度进行收缩运动，而肌纤维的主要构成是肌浆球蛋白和肌动蛋白。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%。日常进食过程中，食物蛋白质的氨基酸则会为人体所吸收转化为人体蛋白质，同时分解新的蛋白质，保持机体代谢平衡。在日常锻炼里，氨基酸的构成元素之一：氮在肌肉组织的增长和修复过程中起到了无可比拟的作用。这也就是为什么当你摄入足够多量的蛋白质时，你的机体能处于正合成代谢状态，你也能增长更多的新肌肉。丙氨酸对保持体内的氮和葡萄糖水平平衡很重要，它是通过一系列叫做丙胺酸循环的化学活动发挥作用的。1211536-93-4
L-丙氨酸功能：改善有机酸的酸味。53788-49-1
蛋白质纯化：为了进行体外(invitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。53788-49-1
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