蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“优先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被AntoineFourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力。荷兰化学家GerardusJohannesMulder首先描述了蛋白质，1838年瑞典化学家JönsJacobBerzelius初次对蛋白质进行了命名。Mulder鉴定了蛋白质降解的产物，例如亮氨酸，并且鉴定出它的分子量（几乎正确）为131道尔顿。L-丙氨酸功能：醇类饮料中加入L-丙氨酸后，可使其味道醇厚，而且可以防止啤酒和发泡酒的老化。478366-05-1
蛋白质催化作用：细胞中，酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000种[27]。酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，乳清酸核苷-5'-单磷酸脱羧酶的加速作用较高可达1017倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18毫秒）。87-33-2在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。
丙氨酸是一种非必需氨基酸，在肌肉组织和肝脏之间的葡萄糖-丙氨酸循环中起关键作用。在氨基酸降解组织（如肌肉）中，通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。丙氨酸进入血液并被运输到肝脏。该反应在肝脏中发生逆转，C3H4O3被用于糖异生途径，并形成葡萄糖，葡萄糖可通过循环系统返回到其他组织。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
蛋白质的互补作用：植物性蛋白质中各种氨基酸的含量和组成比例与人体需要相比总有些不足。由于各种植物性蛋白质的氨基酸含量和组成各不相同，因而可以通过植物性食物的互相搭配，取长补短，来使其接近人体需要，提高其营养价值。这种食物搭配的效果叫做蛋白质的互补作用。在实际生活中我们也常将多种食物混合食用，现在我们知道了这样做不光可以调整口感，还十分符合营养科学的原则。例如，谷类食物蛋白质内赖氨酸含量不足，蛋氨酸含量较高，而豆豆类食物的蛋白质恰好相反，混合食用时两者的不足都可以得到补偿。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。25603-67-2
丙氨酸是一种在肝脏中产生的氨基酸，也可以在肉类等食物中发现它的踪影。478366-05-1
营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1.完全蛋白质这是一类优良蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。2.半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。3.不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。478366-05-1
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