蛋白质是构成人体细胞的主要成分，占人体固体的45%，占人体整个体重的20%。人体蛋白质由22种氨基酸构成(13种费必需氨基酸，9种必需氨基酸)。人体除了尿液和胆汁之外，从头发到指甲，从高皮肤到骨骼，从血液到每一个细胞无不是蛋白质组成。我们所吃的食物当中一般都含有蛋白质，如鱼、肉、蛋、豆、豆制品、奶、奶制品等，人体每天都需要摄入蛋白质，大概的量是70克(1.2克x体重KG=摄入量)。蛋白质具有修复身体组织、提高身体免疫功能、抵抗疲劳、恢复记忆等作用。如果人体缺乏蛋白质的话，会导致我们患上各种各样的疾病的。氨基酸是蛋白质的构建模块，也是强健肌肉成长的关键。18583-89-6
丙胺酸（Alanine）是一种在体内帮助把单糖葡萄糖转变成能量，并消除肝脏内多余有害物质的氨基酸。氨基酸是蛋白质的构建模块，也是强健肌肉成长的关键。已证实丙胺酸有保护细胞免受氧化应激损害的作用，这是身体分解肌肉蛋白帮助产生能量的自然过程。丙氨酸对保持体内的氮和葡萄糖水平平衡很重要，它是通过一系列叫做丙胺酸循环的化学活动发挥作用的。在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐（分解葡萄糖时产生）的受体分子。然后，C3H4O3盐被转变成丙氨酸，并转移到肝脏。肝脏从丙胺酸提取氮，并将其中一些变回C3H4O3盐，以用于产生更多葡萄糖。多余的氮会被转移到尿素，然后在撒尿时排出体外。这一葡萄糖—C3H4O3盐—丙胺酸—C3H4O3盐—葡萄糖的循环，能给身体提供支持细胞生命的能量。它还确保持续供应C3H4O3盐，让身体正常合成葡萄糖和氨基酸。08-Jul-1983丙氨酸有帮助肝脏处理和清理体内各种不同有害物质哦作用。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“优先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被AntoineFourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力。荷兰化学家GerardusJohannesMulder首先描述了蛋白质，1838年瑞典化学家JönsJacobBerzelius初次对蛋白质进行了命名。Mulder鉴定了蛋白质降解的产物，例如亮氨酸，并且鉴定出它的分子量（几乎正确）为131道尔顿。丙氨酸的功效：增加力量和肌肉质量。
化学试剂在贮藏过程中是否变质是由两个因素决定的：一是由试剂结构所决定的物理性质和化学性质；第二是促使试剂变质的环境条件。因此，如欲防止试剂变质，就应该了解试剂结构和性质之间的一般规律，并杜绝造成试剂变质的客观因素。此处所指环境条件乃指试剂贮藏处的温度，光照以及介质。空气中除了常见的CO2、O2、水蒸气外，实验室和贮藏室的空气中还有各种试剂挥发、扩散到空气中的蒸气，如HCL、HNO3、NO2H2SSO2BR2等，以及由地面飞逸到空气中的尘埃（有机无和无机物）和微生物等。蛋白质占人体重量的16%~20%。08-Jul-1983
L-丙氨酸功能：改善人工合成甜味剂(糖精钠，舔菊苷、甜蜜素等)的味感，可使甜度增效，减少用量。18583-89-6
早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。18583-89-6
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