蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行启动或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。71989-96-3
蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。127168-90-5氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环。
α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。
根据蛋白质所能发挥作用的特点，可以将其功能性质分为3大类：（1）水合性质，取决于蛋白质同水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性和溶解性等。（2）结构性质（与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质），如沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成等。（3）蛋白质的表面性质，涉及蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。 此外，还有人根据蛋白质在食品感官质量方面所具有的一些作用，将它的功能特性划分出第四种性质——感官性质，涉及蛋白质在食品中所产生的浑浊度、色泽、风味组合、咀嚼性、爽滑感等。氨基酸的作用与功效：氨基酸对人体的功效和作用：提供皮肤免疫功能，调节水分。
氨基酸的作用：1、起氮平衡作用：当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。2、转变为糖或脂肪：氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。919354-20-4
蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。71989-96-3
氨基酸也可以同时分解为葡萄糖和酮。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环，因为胺和羧酸基团通常是电离的。氨基酸的降解，发生在肝脏和肾脏，通常涉及脱胺作用，将其氨基转移到-酮戊二酸，形成谷氨酸。这个过程涉及到转氨酶，通常与合成过程中氨基化酶相同。在许多脊椎动物中，氨基通过尿素循环被移除，并以尿素的形式排出体外。然而，氨基酸降解可以产生尿酸或氨代替。例如，丝氨酸脱水酶将丝氨酸转化为酸和氨。71989-96-3
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