AflII酶

ROR2属“孤儿”受体酪氨酸激酶，在肢体发育、软骨分化及病转移中担当Wnt5a关键共受体。本重组蛋白覆盖胞外Ig-like-Frizzled-Kringle全结构域（aa 34-403），由CHO-K1系统表达，二硫键与N-糖基化经肽图与LC-MS确认；C端His标签一步纯化，纯度≥97%，内素<0.03 EU/μg，支持体内外实验。功能验证显示，其以12 nM亲和力结合Wnt5a，可诱导成骨前体细胞极化；在斑马鱼胚胎显微注射模型中，2 ng ROR2明显挽救Wnt5a缺失所致“短鳍”表型。His标签兼容SPR、BLI及免疫共沉淀，助力解析ROR2-Wnt5a-FZD三元复合体动力学，并为抗ROR2 ADC、CAR-T亲和力成熟提供高通量筛选平台，成为骨骼疾病与病微环境研究的高活性分子工具。Probe qPCR Mix (2×) 支持多重qPCR，即在单个反应中同时检测多个靶标基因 。AflII酶

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 ApaI 便是其中一位“精细切割手”。它以其高度的特异性和精细的切割能力，在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。ApaI 的识别序列是“GGG^CCC”，这一序列在基因组中相对罕见，使得 ApaI 能够在特定位置进行切割。它会在识别到该序列后，在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，ApaI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而 ApaI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 ApaI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，ApaI 可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。Autocamtide 2-amide实验人员可以根据需求选择后续的检测方法，例如凝胶电泳分析、平末端克隆或测序，无需担心染料对结果干扰。

重组人LAMP5蛋白（Recombinant Human LAMP5 Protein, hFc Tag）是一种重要的溶酶体相关膜蛋白，属于LAMP家族成员，主要表达于免疫细胞，尤其是树突状细胞和巨噬细胞中。LAMP5（Lysosome-Associated Membrane Protein 5）在抗原呈递、免疫调节及细胞自噬等过程中发挥关键作用，是近年来免疫学及细胞生物学研究的热点分子之一。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其C端融合了人IgG Fc（hFc）标签，不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过Protein A亲和层析进行高效纯化。此外，hFc标签还可用于免疫共沉淀、流式细胞术及体内功能研究等实验。研究表明，LAMP5在调节免疫应答、参与溶酶体功能及维持细胞内环境稳定中具有重要作用。其表达异常与多种免疫相关疾病及病的发长发展密切相关。因此，重组人LAMP5蛋白不仅是研究溶酶体功能及免疫调节机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

重组人TIMP-2蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TIMP-2（组织金属蛋白酶抑制因子-2）是TIMP家族的重要成员，广参与细胞外基质的重塑、细胞迁移和组织修复。它通过抑制基质金属蛋白酶（MMPs）的活性，调节细胞外基质的降解和重塑，在维持组织稳态中发挥关键作用。TIMP-2的功能与机制TIMP-2通过其N端的抑制域与基质金属蛋白酶（如MMP-2、MMP-9）结合，抑制这些酶的活性，防止细胞外基质的过度降解。TIMP-2在组织修复过程中对细胞外基质的重塑至关重要，能够促进细胞的黏附、迁移和增殖。此外，TIMP-2还参与调节细胞信号转导，影响细胞的存活和凋亡。在病理状态下，TIMP-2的异常表达与多种疾病相关，如纤维化、心血管疾病和瘤。重组人TIMP-2蛋白（His Tag）的特点重组人TIMP-2蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TIMP-2的酶抑制活性和细胞外基质相互作用功能。His标签：便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化，简化实验操作。

重组人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）是一种融合了His和Avi双标签的重组蛋白，通过哺乳动物细胞表达系统制备而成。这种设计不仅便于蛋白的纯化，还为高灵敏度检测和功能研究提供了便利。Siglec-9是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素，主要在髓系细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）上表达，通过识别糖基化的配体，调节免疫细胞的活化和功能，参与炎症反应和免疫调节。特点与优势重组人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然Siglec-9的唾液酸结合位点和免疫调节功能。双标签设计：His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化，Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化，结合链霉亲和素（Streptavidin）实现极高的检测灵敏度和特异性。实验应用重组人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）在多种实验中表现出色：流式细胞术：通过生物素化的Siglec-9蛋白，结合链霉亲和素-荧光素，可高效检测Siglec-9在免疫细胞表面的表达水平。ELISA和SPR：用于测定Siglec-9与配体的结合能力，筛选潜在的抑制剂或激动剂。这种染料能够在PCR过程中实时监测DNA的扩增情况，通过荧光信号的强度变化反映目标基因的扩增程度。AflII酶

这种切割方式非常独特，它会产生黏性末端，即切割后的片段两端会暴露出一段互补的单链区域。AflII酶

重组人整合素αVβ6（ITGAV&ITGB6）异源二聚体蛋白（His-Avi标签）是一种在细胞粘附、信号转导及组织修复等生物过程中发挥关键作用的膜蛋白。整合素αVβ6由αV（ITGAV）和β6（ITGB6）两个亚基组成，主要在上皮组织中表达，尤其在炎症、纤维化及微环境中表达明显上调。其独特的配体结合特性使其成为多种疾病研究的重要靶点。该重组蛋白采用哺乳动物表达系统生产，保留了天然构象和生物活性，适用于多种体外实验。其N端带有His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化；同时融合Avi标签，可在体内或体外通过生物素连接酶实现定点生物素化，极大提升了其在ELISA、表面等离子共振（SPR）及细胞粘附实验中的应用灵活性。αVβ6异源二聚体蛋白在病毒沾染（如口蹄疫病毒）、肺纤维化及侵袭机制研究中具有广泛应用。其高纯度和高稳定性使其成为药物筛选、抗体开发及功能研究的理想工具，为探索整合素介导的病理过程提供了可靠的平台。AflII酶