Recombinant Human IDH1 Protein

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 AgeI 便是其中一位“精细切割大师”。它以其高度的特异性和精细的切割能力，在基因工程、分子生物学研究以及生物制药等领域发挥着至关重要的作用。AgeI 的识别序列为“AC^CGGT”，这种独特的序列使得它能够在复杂的 DNA 分子中精细定位并切割。当 AgeI 识别到这一特定序列时，它会在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种黏性末端的特性使得 AgeI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，AgeI 的应用极为广。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一座巨大的宝藏中找到那颗比较好珍贵的宝石。随后，通过 DNA 连接酶，将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而 AgeI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。AgeI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 AgeI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。在某些糖蛋白的纯化方案中，利用 Endo H 对糖链的特异性水解作用，去除糖蛋白上的糖链。Recombinant Human IDH1 Protein,His Tag

重组人SLAMF6蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SLAMF6的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SLAMF6（Signaling Lymphocyte Activation Molecule Family Member 6），也称为NTB-A（Natural Killer T-Binding Antigen），是SLAM家族的重要成员，广表达于免疫细胞（如T细胞、B细胞、NK细胞和巨噬细胞）表面，通过同型或异型相互作用调节免疫细胞的启动和信号转导。SLAMF6的功能与机制SLAMF6在免疫细胞的启动和信号转导中发挥重要作用。它通过与自身或其他SLAM家族成员（如SLAMF1、SLAMF4）结合，传递启动信号，促进免疫细胞的增殖、分化和细胞因子分泌。SLAMF6的信号转导依赖于其胞内段的免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可招募多种信号分子，如Syk和PI3K，进而调节免疫反应。此外，SLAMF6在免疫细胞间的相互作用中也起到关键作用，影响免疫细胞的协同启动和免疫应答。重组人SLAMF6蛋白的特点重组人SLAMF6蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SLAMF6的结合位点和信号转导功能。

ROR2属“孤儿”受体酪氨酸激酶，在肢体发育、软骨分化及病转移中担当Wnt5a关键共受体。本重组蛋白覆盖胞外Ig-like-Frizzled-Kringle全结构域（aa 34-403），由CHO-K1系统表达，二硫键与N-糖基化经肽图与LC-MS确认；C端His标签一步纯化，纯度≥97%，内素<0.03 EU/μg，支持体内外实验。功能验证显示，其以12 nM亲和力结合Wnt5a，可诱导成骨前体细胞极化；在斑马鱼胚胎显微注射模型中，2 ng ROR2明显挽救Wnt5a缺失所致“短鳍”表型。His标签兼容SPR、BLI及免疫共沉淀，助力解析ROR2-Wnt5a-FZD三元复合体动力学，并为抗ROR2 ADC、CAR-T亲和力成熟提供高通量筛选平台，成为骨骼疾病与病微环境研究的高活性分子工具。

重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)——精细免疫研究的桥梁重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)是一种经哺乳动物细胞表达、C端融合hFc-Avi双标签的高活性唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素。其Fc段可便捷完成ELISA、SPR等结合实验；而Avi标签允许在体外被BirA酶定点生物素化，实现链霉亲和素系统的高灵敏度检测或微珠/芯片固定，极大提高实验通量与重复性。蛋白采用无血清、无动物源工艺制备，>95%纯度（SDS-PAGE & SEC-HPLC），低内素(<0.1 EU/μg)，支持T细胞抑制、巨噬细胞极化等体外功能研究；结合Biotin-CD24后，可在流式细胞仪中快速鉴定Siglec-10配体表达谱，为肿瘤免疫逃逸机制及CAR-T安全开关设计提供可靠工具。每批次均通过配体结合活性验证，附完整COA，4℃短期储存，-80℃长期保存，避免反复冻融。这种染料能够在PCR过程中实时监测DNA的扩增情况，通过荧光信号的强度变化反映目标基因的扩增程度。

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。Hot-Start Taq DNA Polymerase 的优势在于其独特的热启动机制。该酶结合了一种温度敏感的抑制剂。Recombinant Human APOE3/Apolipoprotein E Protein,hFc Tag

泛素分子可以通过其内部的赖氨酸残基与其他泛素分子形成多聚泛素链，这一步骤通常由E3酶催化。Recombinant Human IDH1 Protein,His Tag

重组人潜伏性TGF-β1蛋白（RecombinantHumanLatentTGF-β1）是一种重要的多功能细胞因子复合物，由转化生长因子-β1（TGF-β1）成熟肽段与其潜伏相关肽（Latency-AssociatedPeptide,LAP）通过非共价键结合形成。潜伏性TGF-β1是TGF-β1在体内的主要存在形式，能够维持TGF-β1的非活性状态，防止其过早启动，从而精确调控TGF-β1的生物学功能。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β1蛋白在体外可被多种因素启动，如酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用，释放出具有生物活性的成熟TGF-β1，进而参与细胞增殖、分化、迁移、免疫抑制及组织修复等多种生理过程。研究表明，潜伏性TGF-β1的异常启动与多种疾病密切相关，包括组织纤维化、病进展、自身免疫病及慢性炎症等。因此，重组人潜伏性TGF-β1蛋白不仅是研究TGF-β启动机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。Recombinant Human IDH1 Protein,His Tag