Recombinant Rat IL-1 beta Protein

在基因工程的微观世界中，AciI酶犹如一位精细的“导航员”，为科学家们在复杂而浩瀚的基因海洋中指引着方向。它是一种限制性核酸内切酶，凭借其独特的识别序列和切割能力，成为现代替物技术中不可或缺的工具之一。AciI酶的识别序列是“CC^CAGAGG”，这一序列在DNA分子中相对罕见，使得AciI在切割过程中展现出极高的特异性。它会在识别到该序列后，精确地在“^”标记的位置将DNA链切断，这种切割方式能够产生黏性末端，为后续的基因重组提供了便利条件。在基因工程中，AciI酶的精细切割能力被广泛应用于基因克隆和重组DNA的构建。科学家们可以利用AciI酶将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，就像从一座巨大的宝藏中找到那颗比较好珍贵的宝石。随后，通过DNA连接酶，将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。AciI酶的另一个重要应用是基因分析。通过观察AciI酶对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。T4 DNA 聚合酶具有 5’→3’聚合酶活性，在模板及引物存在的条件下，能够在结合有引物的单链 DNA 模板上。Recombinant Rat IL-1 beta Protein

重组人TNFR2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TNFR2（TumorNecrosisFactorReceptor2）是TNF-α的另一种受体，主要参与免疫调节、组织修复和细胞存活等生物学过程。与TNFR1不同，TNFR2主要在免疫细胞（如T细胞、B细胞、树突状细胞）和非免疫细胞（如内皮细胞、成纤维细胞）上表达，且其信号转导主要促进细胞存活和组织修复。TNFR2的功能与机制TNFR2通过其胞外区与TNF-α结合，启动下游的信号通路。TNFR2的信号转导依赖于其胞内段的结构域，能够启动NF-κB、MAPK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和组织修复。TNFR2在免疫调节中发挥重要作用，通过促进T细胞的存活和功能，调节免疫反应。此外，TNFR2还参与调节血管生成和组织修复，对维持组织稳态至关重要。TNFR2的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、心血管疾病和瘤。重组人TNFR2蛋白（hFcTag）的特点重组人TNFR2蛋白（hFcTag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TNFR2的配体结合位点和信号转导功能。TATAccI 的识别序列是“GT^AC”，这意味着它会在 DNA 双链上找到这一特定的核苷酸序列。

重组人LAMP5蛋白（Recombinant Human LAMP5 Protein, hFc Tag）是一种重要的溶酶体相关膜蛋白，属于LAMP家族成员，主要表达于免疫细胞，尤其是树突状细胞和巨噬细胞中。LAMP5（Lysosome-Associated Membrane Protein 5）在抗原呈递、免疫调节及细胞自噬等过程中发挥关键作用，是近年来免疫学及细胞生物学研究的热点分子之一。该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其C端融合了人IgG Fc（hFc）标签，不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过Protein A亲和层析进行高效纯化。此外，hFc标签还可用于免疫共沉淀、流式细胞术及体内功能研究等实验。研究表明，LAMP5在调节免疫应答、参与溶酶体功能及维持细胞内环境稳定中具有重要作用。其表达异常与多种免疫相关疾病及病的发长发展密切相关。因此，重组人LAMP5蛋白不仅是研究溶酶体功能及免疫调节机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

重组人整合素αVβ8（ITGAV&ITGB8）异源二聚体蛋白（His-Avi标签）是一种重要的细胞表面受体，广参与细胞与细胞外基质之间的相互作用，在组织发育、免疫调节及发生等生理和病理过程中发挥关键作用。整合素αVβ8由αV（ITGAV）和β8（ITGB8）两个亚基组成，主要在神经组织、上皮细胞及某些免疫细胞中表达，具有独特的配体结合特性，尤其与潜伏性TGF-β启动密切相关。该重组蛋白通过哺乳动物细胞表达系统制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过金属螯合亲和层析进行高效纯化；同时带有Avi标签，可在体内或体外通过生物素连接酶实现特异性生物素化，极大提高了其在ELISA、表面等离子共振（SPR）及细胞功能检测等实验中的应用灵活性。αVβ8异源二聚体蛋白在神经发育、免疫调节及微环境研究中具有重要价值，尤其适用于研究其与TGF-β的相互作用机制。其高纯度、高稳定性和良好的批间一致性，使其成为药物筛选、抗体开发及基础研究的理想工具，为深入探索整合素介导的生物学过程提供了可靠平台。Pfu DNA Polymerase在定点突变中的应用：Pfu DNA Polymerase是定点突变实验的酶，因其高保真性和稳定性。

重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，兼具纯化便捷性和高灵敏度检测能力。Siglec-8主要表达于嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞，通过识别糖基化配体，调节这些细胞的活化和凋亡，是过敏反应和炎症研究的关键靶点。该蛋白的His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化，而Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化，结合链霉亲和素（Streptavidin）实现极高的检测灵敏度和特异性。其纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平低于0.1 EU/μg，确保实验结果的可靠性。在实验应用中，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）可用于多种场景。通过流式细胞术，可检测Siglec-8在炎症细胞表面的表达水平；利用生物素化的Siglec-8蛋白进行ELISA或SPR实验，可精确测定其与配体的结合亲和力，为药物筛选和机制研究提供重要数据。此外，该蛋白还可用于体外细胞实验，研究Siglec-8对炎症细胞凋亡的诱导作用，进一步揭示其在过敏和炎症反应中的调控机制。总之，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）凭借其独特的双标签设计和高质量标准，成为研究过敏和炎症反应机制以及开发相关治药物的得力助手。这种预混液为植物基因组学研究提供了一种快速、高效且经济的解决方案。Recombinant Rat LIF

Pfu DNA Polymerase 具有较高的保真度，能够在DNA合成过程中减少错误掺入的碱基，降低非目标突变的发生率。Recombinant Rat IL-1 beta Protein

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。Recombinant Rat IL-1 beta Protein