Recombinant Mouse IL-7 Protein

重组人Siglec-5是一种重要的免疫调节蛋白，其在多种免疫细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）表面表达。Siglec-5通过识别糖基化的病原体或自身细胞表面分子，调节免疫反应的强度和方向。它在维持免疫稳态、抑制过度炎症反应以及参与自身免疫疾病的发长发展中发挥着关键作用。重组人Siglec-5蛋白采用先进的基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，保留了天然蛋白的结构和功能特性。其C端融合的His标签便于纯化和检测，纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平极低（<0.1EU/μg），确保实验结果的可靠性。该蛋白可用于多种实验应用，包括流式细胞术检测Siglec-5的表达水平、ELISA检测其与配体的结合能力，以及在体外细胞实验中研究其对免疫细胞功能的调节作用。此外，重组人Siglec-5还可用于开发针对炎症和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通过阻断Siglec-5与其配体的相互作用，可以增强细胞的启动能力，从而提高机体对病原体的删除效率；或者通过调节Siglec-5的信号通路，抑制过度的炎症反应，为治如类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等疾病提供新的思路。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。Recombinant Mouse IL-7 Protein

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。BclI内切酶AccI 的识别序列是“GT^AC”，这意味着它会在 DNA 双链上找到这一特定的核苷酸序列。

重组人潜伏性TGF-β1蛋白（RecombinantHumanLatentTGF-β1）是一种重要的多功能细胞因子复合物，由转化生长因子-β1（TGF-β1）成熟肽段与其潜伏相关肽（Latency-AssociatedPeptide,LAP）通过非共价键结合形成。潜伏性TGF-β1是TGF-β1在体内的主要存在形式，能够维持TGF-β1的非活性状态，防止其过早启动，从而精确调控TGF-β1的生物学功能。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β1蛋白在体外可被多种因素启动，如酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用，释放出具有生物活性的成熟TGF-β1，进而参与细胞增殖、分化、迁移、免疫抑制及组织修复等多种生理过程。研究表明，潜伏性TGF-β1的异常启动与多种疾病密切相关，包括组织纤维化、病进展、自身免疫病及慢性炎症等。因此，重组人潜伏性TGF-β1蛋白不仅是研究TGF-β启动机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

重组人Siglec-2（CD22）采用HEK293真核体系表达，胞外区（Asp20-Arg687）融合hFc标签，分子量约110 kDa，纯度≥98%（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，完美保留α2,6唾液酸配体识别位点。CD22是B细胞表面抑制性受体，通过招募SHP-1负调BCR信号，在B-ALL、淋巴瘤及自身免疫病中扮演关键角色。本品以冻干粉形式提供，复溶后即可用于流式检测人源CD22抗体表位；经BirA定点生物素化的Avi版本，可一步固定于链霉亲和素芯片，实现SPR精确测定抗体或ADC药物亲和力。体外实验中，融合蛋白能有效抑制原代B细胞活化，为CAR-T、双特异抗体及ADC的体外功能验证提供可重复的标准工具。配套ELISA试剂盒可定量血清可溶性CD22，辅助疾病监测。4℃短期保存，-80℃长期稳定，每批次附配体结合验证报告，是B细胞研究与靶向治开发不可或缺的高质量试剂。牛痘DNA拓扑异构酶I的反应温度为37°C。在这个温度下，酶的活性高，能够有效地进行DNA的切割和连接。

重组人TNFSF15蛋白（HisTag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TNFSF15（TumorNecrosisFactorSuperfamilyMember15），也称为VEGI（VascularEndothelialGrowthInhibitor），是TNF超家族的重要成员，广参与免疫调节、炎症反应和血管生成的调控。它在多种生物学过程中发挥关键作用，尤其是在免疫细胞的启动和组织修复过程中。TNFSF15的功能与机制TNFSF15通过其胞外区与受体（如TNFRSF25）结合，启动下游的信号通路。TNFSF15的信号转导依赖于其受体的胞内段结构域，能够启动NF-κB、MAPK和JNK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和炎症反应。在免疫系统中，TNFSF15通过启动免疫细胞（如T细胞和树突状细胞），促进免疫反应。此外，TNFSF15在血管生成中也发挥重要作用，通过抑制血管内皮细胞的增殖和迁移，调节血管的形成。TNFSF15的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、炎症性疾病和瘤。重组人TNFSF15蛋白（HisTag）的特点重组人TNFSF15蛋白（HisTag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。它是一种限制性核酸内切酶，宛如一位精细的“裁缝”，专门在DNA分子上施展“剪裁”技艺。BclI内切酶

将合成的gRNA与Cas9 NLS蛋白混合，形成复合物。由于Cas9 NLS蛋白两端都有NLS，有助于复合物快速进入细胞核。Recombinant Mouse IL-7 Protein

SERPINF2（α2-抗纤溶酶）是血浆中只有能不可逆抑制纤溶酶的内源性丝氨酸蛋白酶抑制剂，其缺失导致罕见出血性疾病α2-AP缺乏症。本品以HEK293真核系统表达全长成熟蛋白（aa 27-491），保留天然N-糖基化与活性中心，C端6×His标签经Ni-NTA与肝素亲和两步纯化，SDS-PAGE呈单一条带，纯度≥99%；内素<0.01 EU/μg，可直接用于小鼠体内实验。功能验证显示，其与纤溶酶1:1结合，二级速率常数k₂=4.2×10⁷ M⁻¹s⁻¹，100 nM即可完全抑制10 nM纤溶酶对荧光底物的水解；在尾静脉剪断模型中，0.5 mg/kg重组蛋白可将野生型小鼠出血时间缩短55%，对SERPINF2⁻/⁻小鼠实现完全止血。His标签兼容SPR、ELISA及表面等离子共振，可实时监测与纤溶酶原、tPA的动态互作，助力α2-AP缺乏基因疗法与溶栓药物剂量优化。该蛋白为解析纤溶调控网络、开发出血与血栓双向干预策略提供了高活性、标准化的研究级试剂。Recombinant Mouse IL-7 Protein