Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein

重组人TNFSF15蛋白（HisTag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TNFSF15（TumorNecrosisFactorSuperfamilyMember15），也称为VEGI（VascularEndothelialGrowthInhibitor），是TNF超家族的重要成员，广参与免疫调节、炎症反应和血管生成的调控。它在多种生物学过程中发挥关键作用，尤其是在免疫细胞的启动和组织修复过程中。TNFSF15的功能与机制TNFSF15通过其胞外区与受体（如TNFRSF25）结合，启动下游的信号通路。TNFSF15的信号转导依赖于其受体的胞内段结构域，能够启动NF-κB、MAPK和JNK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和炎症反应。在免疫系统中，TNFSF15通过启动免疫细胞（如T细胞和树突状细胞），促进免疫反应。此外，TNFSF15在血管生成中也发挥重要作用，通过抑制血管内皮细胞的增殖和迁移，调节血管的形成。TNFSF15的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、炎症性疾病和瘤。重组人TNFSF15蛋白（HisTag）的特点重组人TNFSF15蛋白（HisTag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。泛素从E1转移到泛素结合酶E2的活性位点半胱氨酸残基上，形成E2-泛素硫酯中间体。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag

重组人SIRPβ蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPβ的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPβ（信号调节蛋白β）是SIRP家族的重要成员，主要在髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）上表达，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，调节免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPβ的功能与机制SIRPβ与SIRPα类似，通过其胞外区的Ig样结构域与CD47结合，抑制免疫细胞的吞噬作用。然而，SIRPβ在免疫调节中的作用机制与SIRPα有所不同。SIRPβ的胞内段包含一个免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可促进细胞的吞噬作用，而不是抑制。这种启动作用在消除病原体和凋亡细胞碎片中尤为重要。此外，SIRPβ在自身免疫疾病和炎症反应中也发挥重要作用，其异常表达与多种炎症性疾病相关。重组人SIRPβ蛋白的特点重组人SIRPβ蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPβ的CD47结合位点和免疫调节功能。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His TagFnCas12a在完成特异性切割后，还能非特异性地切割其他单链DNA，这一特性被用于开发了多种核酸检测技术。

SIGIRR（Single Ig IL-1R Related molecule，又称TIR8）是IL-1R超家族中只有的抑制型受体，通过阻断MyD88、TRIF招募，抑制TLR/IL-1β过度信号，在脓毒症、肠炎及自身免疫疾病中发挥关键刹车作用。本品采用CHO-K1真核表达，完整胞外Ig结构域（aa 1-118）融合人IgG1 Fc形成稳定二聚体，经Protein A、离子交换两步纯化，SDS-PAGE非还原条带≈75 kDa，纯度≥98%；内素<0.05 EU/μg，可直接用于小鼠体内干预实验。功能验证：SPR测定其与TLR4共受体MD-2亲和力KD=8.3 nM；在THP-1巨噬细胞模型中，100 ng/mL重组SIGIRR-hFc可阻断LPS诱导的NF-κB报告基因活性下降70%，并减少IL-6分泌至基线水平。hFc标签兼容ELISA、流式及免疫共沉淀，可用于定量检测炎症患者血清sSIGIRR水平，亦可固定于芯片高通量筛选激动型或拮抗型抗体。该蛋白为解析先天免疫稳态机制、开发SIGIRR靶向抗疗法提供了高活性、标准化的研究级试剂。

在现代替物技术的微观世界中，限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一，而 ApaI 便是其中一位“精细切割手”。它以其高度的特异性和精细的切割能力，在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。ApaI 的识别序列是“GGG^CCC”，这一序列在基因组中相对罕见，使得 ApaI 能够在特定位置进行切割。它会在识别到该序列后，在“^”标记的位置将 DNA 链切断，产生黏性末端。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中，ApaI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而 ApaI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 ApaI 对不同 DNA 样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，ApaI 可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。Pfu酶的热稳定性优于Taq酶，即使在98℃的高温下也能保持活性，特别适合高GC含量模板的扩增。

重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，兼具纯化便捷性和高灵敏度检测能力。Siglec-8主要表达于嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞，通过识别糖基化配体，调节这些细胞的活化和凋亡，是过敏反应和炎症研究的关键靶点。该蛋白的His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化，而Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化，结合链霉亲和素（Streptavidin）实现极高的检测灵敏度和特异性。其纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平低于0.1 EU/μg，确保实验结果的可靠性。在实验应用中，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）可用于多种场景。通过流式细胞术，可检测Siglec-8在炎症细胞表面的表达水平；利用生物素化的Siglec-8蛋白进行ELISA或SPR实验，可精确测定其与配体的结合亲和力，为药物筛选和机制研究提供重要数据。此外，该蛋白还可用于体外细胞实验，研究Siglec-8对炎症细胞凋亡的诱导作用，进一步揭示其在过敏和炎症反应中的调控机制。总之，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）凭借其独特的双标签设计和高质量标准，成为研究过敏和炎症反应机制以及开发相关治药物的得力助手。通过工程化改造，如将FnCas12a与单链DNA外切酶融合，可以提高基因编辑效率，扩大FnCas12a可以靶向的范围 。MnlI内切酶

牛痘DNA拓扑异构酶I是一种来源于牛痘病毒的酶，有多种作用于DNA分子的能力。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag

重组人Latexin蛋白（Recombinant Human Latexin Protein, His Tag）是一种天然存在于哺乳动物组织中的羧肽酶抑制剂，主要在神经系统、免疫系统和某些外周组织中表达。Latexin是目前已知的只有一种能够特异性抑制羧肽酶A（CPA）和羧肽酶B（CPB）活性的内源性蛋白，在调控蛋白质降解、细胞分化及炎症反应等过程中发挥重要作用。该重组蛋白通常采用大肠杆菌或真核表达系统（如HEK293细胞）制备，N端带有His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。His标签的引入不仅提高了蛋白的溶解性，也便于后续的Western blot、ELISA、酶活性抑制实验及蛋白相互作用研究。研究表明，Latexin在神经系统发育、干细胞维持及病抑制中具有潜在功能。例如，在神经干细胞中，Latexin可能通过调控蛋白酶活性影响细胞命运决定；在某些病中，其表达水平与病进展呈负相关，提示其可能具有抑病作用。因此，重组人Latexin蛋白不仅是研究蛋白酶调控机制的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有广的科研和临床应用前景。Recombinant Mouse Neuropilin-2 Protein,His Tag